参考答案：B

解析：

非竞争性抑制物不影响酶与作用物结合，不能影响酶对作用物的亲和力，所以其K_m值是不变的，但由于抑制物与酶的结合，抑制了酶的活性，等于减少了活性酶分子，所以使最大反应速度(V_max)减小。反竞争性抑制物只与酶-作用物复合物(ES)结合，不与游离酶结合，当ES与抑制物结合后，酶活性被抑制，等于有效的活性酶分子减少，所以V_max减小；由于ES除转变为产物外，又可与抑制物结合生成酶-作用物-抑制物复合物(ESI)，增加了去路，所以酶与作用物的亲和力增大，即K_m值较无抑制物时变小。