参考答案：(1)Salatini D.和Blobel G.提出信号肽概念，分泌蛋白和一些膜蛋白在信号肽的引导下进入内质网，分泌蛋白最终被分泌到胞外，线粒体蛋白和细胞核糖也在导肽和核定位序列指导下到达各自部位。(2)信号肽序列通常在多肽链的氨基端，一般由10～40个氨基酸残基组成，氨基端至少有一个带正电荷的氨基酸残基，在中部有一段长度为10～15个高度疏水性的氨基酸残基组成的肽段，常见的为Ala、Leu、Val、Ile和Phe，该疏水区极为重要，可引导蛋白质通过膜性结构。在信号肽C端有一个可被信号肽酶识别的位点，此位点上游常有一段疏水性较强的五肽。信号肽位置也不一定在新生肽链的N端，有些蛋白质如卵清蛋白的信号肽位于多肽链的中部，但其功能相同。(3)识别信号肽的是一种核糖核蛋白复合物，称为信号肽识别颗粒(signal recognition particle，SRP)，SRP由一分子小7SL rRNA和6种蛋白质组成，它有两个功能域，一个用以识别信号肽，另一个用以干扰进入的氨酰-tRNA和转肽酶的反应，以终止多肽链的延伸作用。信号肽与SRP的结合发生在蛋白质刚一开始时，即N端的新生肽链刚一出现时，一旦SRP与带有新生肽链的核糖体相结合，肽链的延伸作用暂时终止，或延伸速度大大减低。SRP-核糖体复合体移动到内质网上并与SRP受体停泊蛋白相结合。一旦与受体结合，蛋白质合成的延伸作用又重新开始。