参考答案：

磷酸化/去磷酸化为控制蛋白质分选活性提供了一个最简单而又通用的方式。    在信号传导途径中, 蛋白质的活性状态的转变必须易于控制, 即激活和失活都很方便。将蛋白质添加一个负电性的磷酸是改变蛋白质构型和活性的有效方式, 并且易于修改和状态复原。另外, 之所以是一种通用的方法, 是因为蛋白激酶只要添加磷酸就会激活, 若需将之失活可通过磷酸酶除去磷酸。    在进化过程中, 激酶与磷酸酶的结合, 使它们对一些靶蛋白具有特异性。人基因组中大约B%的基因编码蛋白激酶,这些编码激酶的基因通过复制和修饰逐渐形成了特异性。由于丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸通常是位于蛋白质表面的氨基酸, 这就为改变靶蛋白的构型提供了合适的磷酸化位点; 最后, 磷酸化/去磷酸化为开关的快慢、开启时间的长短的调节具有可伸缩性。    磷酸化/去磷酸化的这些特点在别构调节中都遗失殆尽。这种调节, 对于蛋白质功能开关在原理上有了很大变化, 要通过小分子而不是磷酸化/去磷酸化, 因而也就不是通用方法。这种调节, 对于每一种靶蛋白都要设计一种特异的分子进行活性调节。即使在进化过程中形成了一个蛋白一个调节分子, 特异的解决方法也不会帮助靶蛋白的进化。此外, 通过与小分子结合进行的调节与分子的浓度有极大的关系。对于不同的单体靶蛋白来说, 小分子的浓度变化相差A00倍。